Botulinum toxin type a là gì? Các công bố khoa học về Botulinum toxin type a
Botulinum toxin type A là một loại toxin protein sản xuất bởi vi khuẩn Clostridium botulinum. Nó được sử dụng trong y học một cách quan trọng để điều trị các vấ...
Botulinum toxin type A là một loại toxin protein sản xuất bởi vi khuẩn Clostridium botulinum. Nó được sử dụng trong y học một cách quan trọng để điều trị các vấn đề liên quan đến cơ bị co giật quá mức, chẳng hạn như co giật cơ vùng mặt và cổ (như co giật cơ mắt, nhăn nhó, chân chim, và đồng quy), co giật cơ sau tai, và các vấn đề liên quan đến quá chức năng của cơ vùng chậu và cơ ruột. Ngoài ra, botulinum toxin type A cũng đã được sử dụng trong một số quá trình thẩm mỹ, như làm giảm nếp nhăn mặt và đồng quy tạm thời.
Botulinum toxin type A (còn được gọi là BTX-A hoặc Botox) hoạt động bằng cách gây tê các sợi dẫn truyền chất truyền thần trong các cơ bị co giật. Nó ảnh hưởng đến khả năng cơ bị co cứng và giúp giảm spasm cơ, làm giảm các triệu chứng không mong muốn.
Trong quá trình điều trị, botulinum toxin type A được tiêm trực tiếp vào cơ bị co giật. Nó hoạt động bằng cách ngăn chặn sự truyền tín hiệu từ dẫn truyền chất truyền thần (acetylcholine) đến cơ. Khi cơ không nhận được tín hiệu này, nó sẽ thư giãn và không còn bị co giật.
Ở mức độ thẩm mỹ, botulinum toxin type A cũng được sử dụng để làm giảm nếp nhăn mặt do cơ co kéo căng da. Khi được tiêm vào các điểm cụ thể trên khuôn mặt, toxintạo ra sự giãn cơ, làm cho các nếp nhăn như nếp nhăn trán, xếp góc miệng và xếp trên mắt trở nên mờ đi.
Thời gian hiệu lực của botulinum toxin type A thường kéo dài từ 3-6 tháng, sau đó cơ trở lại hoạt động bình thường. Tuy nhiên, thời gian hiệu lực có thể khác nhau tùy thuộc vào từng cá nhân và loại điều trị được thực hiện.
Tuy vậy, việc sử dụng botulinum toxin type A cũng có thể gây ra những tác dụng phụ khó chịu như đau, sưng, hoặc bầm tím ở vùng tiêm, hoặc gây ra tình trạng khó nuốt, khó nói và u mờ vùng tiêm quá liều. Do đó, việc sử dụng botulinum toxin type A cần được thực hiện dưới sự giám sát của các chuyên gia y tế có kinh nghiệm.
Botulinum toxin type A (hay còn gọi là Botox, Dysport, Xeomin) là một protein có nguồn gốc từ vi khuẩn Clostridium botulinum. Đây là một loại độc tố mạnh mà khi tiếp xúc với cơ thể, nó có thể gây ra các triệu chứng nguy hiểm như tê liệt cơ, mất khả năng điều chỉnh các chức năng cơ bắp và hô hấp.
Botulinum toxin type A được sử dụng rộng rãi trong y học và thẩm mỹ để điều trị nhiều vấn đề khác nhau. Tuy nhiên, tôi sẽ chỉ đề cập đến một số điểm chính:
1. Điều trị y tế: Botulinum toxin type A được sử dụng để giảm các triệu chứng liên quan đến co giật cơ một cách tạm thời. Nó được áp dụng cho các trường hợp như co giật cơ vùng mặt và cổ, co giật sau tai, co giật cơ ruột, co giật cơ vùng chậu, và nhiều trường hợp khác. Khi tiêm vào cơ, các chất độc tố ngăn chặn hợp chất acetylcholine tồn tại trong các dây thần kinh, giảm hoạt động cơ.
2. Thẩm mỹ: Botulinum toxin type A đã trở nên rất phổ biến trong việc điều trị các vấn đề thẩm mỹ, nhất là trong việc làm giảm nếp nhăn mặt. Nó được sử dụng để làm giảm nếp nhăn của trán, xếp góc miệng, xếp trên mắt, và các vùng khác trên khuôn mặt. Toxin tiếp xúc với các cơ bị co giật và làm giảm khả năng cơ co lại, giúp làm mờ các nếp nhăn và đồng quy.
Thời gian tồn tại và hiệu lực của botulinum toxin type A tùy thuộc vào từng loại sản phẩm và từng đặc điểm cá nhân. Trung bình, hiệu lực của nó kéo dài từ 3-6 tháng trước khi cần tiêm lại.
Tuy nhiên, việc sử dụng botulinum toxin type A cũng có thể gây ra tác dụng phụ như đau, sưng, hoặc đỏ ở vùng tiêm. Nếu sử dụng không đúng liều lượng hoặc không cẩn thận, có thể gây ra mất cân bằng cơ và tổn thương thần kinh ở vùng tiêm.
Để sử dụng botulinum toxin type A an toàn và đạt hiệu quả tốt, quá trình tiêm nên được thực hiện bởi các bác sĩ chuyên khoa có trình độ và kinh nghiệm chứng chỉ.
Danh sách công bố khoa học về chủ đề "botulinum toxin type a":
The labeling patterns produced by radioiodinated botulinum neurotoxin (125I-BoNT) types A and B at the vertebrate neuromuscular junction were investigated using electron microscopic autoradiography. The data obtained allow the following conclusions to be made. 125I-BoNT type A, applied in vivo or in vitro to mouse diaphragm or frog cutaneous pectoris muscle, interacts saturably with the motor nerve terminal only; silver grains occur on the plasma membrane, within the synaptic bouton, and in the axoplasm of the nerve trunk, suggesting internalization and retrograde intra-axonal transport of toxin or fragments thereof. 125I-BoNT type B, applied in vitro to the murine neuromuscular junction, interacts likewise with the motor nerve terminal except that a lower proportion of internalized radioactivity is seen. This result is reconcilable with the similar, but not identical, pharmacological action of these toxin types. The saturability of labeling in each case suggested the involvement of acceptors; on preventing the internalization step with metabolic inhibitors, their precise location became apparent. They were found on all unmyelinated areas of the nerve terminal membrane, including the preterminal axon and the synaptic bouton. Although 125I-BoNT type A interacts specifically with developing terminals of newborn rats, the unmyelinated plasma membrane of the nerve trunk is not labeled, indicating that the acceptors are unique components restricted to the nerve terminal area. BoNT types A and B have distinct acceptors on the terminal membrane. Having optimized the conditions for saturation of these binding sites and calibrated the autoradiographic procedure, we found the densities of the acceptors for types A and B to be approximately 150 and 630/micron 2 of membrane, respectively. It is proposed that these membrane acceptors target BoNT to the nerve terminal and mediate its delivery to an intracellular site, thus contributing to the toxin's selective inhibitory action on neurotransmitter release.
Tetanus and botulinum neurotoxins selectively invade neurons following binding to complex gangliosides. Recent biochemical experiments demonstrate that two ganglioside binding sites within the tetanus neurotoxin HC‐fragment, originally identified in crystallographic studies to bind lactose or sialic acid, are required for productive binding to target cells. Here, we determine by mass spectroscopy studies that the HC‐fragment of botulinum neurotoxins A and B bind only one molecule of ganglioside GT1b. Mutations made in the presumed ganglioside binding site of botulinum neurotoxin A and B abolished the formation of these HC‐fragment/ganglioside complexes, and drastically diminished binding to neuronal membranes and isolated GT1b. Furthermore, correspondingly mutated full‐length neurotoxins exhibit significantly reduced neurotoxicity, thus identifying a single ganglioside binding site within the carboxyl‐terminal half of the HC‐fragment of botulinum neurotoxins A and B. These binding cavities are defined by the conserved peptide motif H…SXWY…G. The roles of tyrosine and histidine in botulinum neurotoxins A and B in ganglioside binding differ from those in the analogous tetanus neurotoxin lactose site. Hence, these findings provide valuable information for the rational design of potent botulinum neurotoxin binding inhibitors.
Meningeal and other trigeminal nociceptors are thought to play important roles in the initiation of migraine headache. Currently, the only approved peripherally administered chronic migraine prophylactic drug is onabotulinumtoxinA. The purpose of this study was to determine how botulinum neurotoxin type A (BoNT-A) affects naïve and sensitized meningeal nociceptors.
Using electrophysiological techniques, we identified 43 C- and 36 Aδ-meningeal nociceptors, and measured their spontaneous and evoked firing before and after BoNT-A administration to intracranial dura and extracranial suture-receptive fields.
As a rule, BoNT-A inhibited C- but not Aδ-meningeal nociceptors. When applied to nonsensitized C-units, BoNT-A inhibited responses to mechanical stimulation of the dura with suprathreshold forces. When applied to sensitized units, BoNT-A reversed mechanical hypersensitivity. When applied before sensitization, BoNT-A prevented development of mechanical hypersensitivity. When applied extracranially to suture branches of intracranial meningeal nociceptors, BoNT-A inhibited the mechanical responsiveness of the suture branch but not dural axon. In contrast, BoNT-A did not inhibit C-unit responses to mechanical stimulation of the dura with threshold forces, or their spontaneous activity.
The study provides evidence for the ability of BoNT-A to inhibit mechanical nociception in peripheral trigeminovascular neurons. These findings suggest that BoNT-A interferes with neuronal surface expression of high-threshold mechanosensitive ion channels linked preferentially to mechanical pain by preventing their fusion into the nerve terminal membrane.
Chúng tôi đã nghiên cứu độ an toàn và hiệu quả của 0 U, 50 U, 100 U, 150 U (năm địa điểm), 86 Usub và 100 Usub (ba địa điểm) độc tố botulinum loại A (BoNTA; BOTOX®; Allergan, Inc., Irvine, CA, Hoa Kỳ) trong việc phòng ngừa tình trạng đau đầu căng tính mãn tính (CTTH). Ba trăm bệnh nhân (62,3± nữ; độ tuổi trung bình 42,6 năm) đã tham gia. Đối với chỉ tiêu chính, sự thay đổi trung bình từ cơ sở về số ngày không bị đau đầu căng mỗi tháng, không có sự khác biệt thống kê có ý nghĩa giữa giả dược và bốn nhóm BoNTA, nhưng đã quan sát thấy sự khác biệt có ý nghĩa ủng hộ giả dược so với BoNTA 150 (4,5 so với 2,8 ngày không đau đầu căng/tháng; P = 0,007). Tất cả các nhóm điều trị đều cải thiện vào ngày thứ 60. Mặc dù hiệu quả không được chứng minh cho chỉ tiêu chính, tại ngày 90, nhiều bệnh nhân trong ba nhóm BoNTA có giảm ≥50± số ngày bị đau đầu căng so với nhóm giả dược (P ≤ 0,024). Phần lớn các sự kiện bất lợi liên quan đến điều trị đều nhẹ hoặc trung bình và thoáng qua. BoNTA được cho là an toàn và được dung nạp tốt trong nghiên cứu này.
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- 6
- 10